L’emoglobina ed limbo della vita: how low can you go?

L’EMOGLOBINA ED IL LIMBO DELLA VITA: ‘HOW LOW CAN YOU GO’?

Questo è il caso clinico di un paziente di circa 42 anni con 1,8 g/dl di emoglobina confermati a 2,1 in un successivo controllo laboratoristico.

Il suddetto paziente presentava un pancitopenia con 1.500 globuli bianchi per millimetro cubico (mmc), 7.000 piastrine per mmc, 410.000 globuli rossi per mmc (con volume corpuscolare medio di 125,8 fl). Gli esami ematochimici mostravano, tra l’altro, anche incremento della ferritina (1.134 ng/ml), riduzione della Vitamina B12 (126 pg/ml) e riduzione dell’acido folico (1,59 ng/ml).  All’esame morfologico dello striscio periferico si confermava la piastrinopenia, marcata leucopenia, mentre la serie rossa mostrava marcata poichiloanisocitosi. Concludendo: la pancitopenia, in prima analisi, sembra essere riconducibile a carenza di vitamina B12 e folati.


emoglobina, breve storia

Friedrich Ludwig Hünefeld (30marzo 1799 – 24aprile 1882)

Lasciamo perdere condizioni estreme di iperbarismo, in cui l’ossigeno libero si discioglie direttamente nel plasma, ma in condizioni di vita normale, fino a quanto in basso può spingersi l’emoglobina? Boh. Ecco comunque una breve storia dell’emoglobina dalla sua scoperta.

Nel 1840, il medico e chimico tedesco Friedrich Ludwig Hünefeld descrisse per la prima volta, nel sangue dei lombrichi, dei maiali domestici e dell’uomo, cristalli del pigmento rosso sangue, che furono esaminato più dettagliatamente dal fisiologo tedesco Otto Funke (27ottobre 1828 – 17agosto 1879) nel 1851 e denominati nel 1866 dal medico fisiologo tedesco Felix Hoppe-Seyler (26dicembre 1825 – 10agosto 1895) come “emoglobina“.
Hoppe-Seyler scoprì l’ossidazione reversibile del pigmento del sangue, che riuscì a isolare nel 1862 attraverso la cristallizzazione (come aveva fatto prima il suo amico Funke), e quindi il suo ruolo nel corpo come trasportatore di ossigeno. Gli diede appunto il nome di emoglobina.

sequenziamento dell’emoglobina

Con lo sviluppo della cristallografia a raggi X, divenne possibile sequenziare le strutture proteiche. Nel 1959, il biologo molecolare britannico di origine austriaca Max Perutz determinò la struttura molecolare dell’emoglobina. Per questo lavoro egli ha condiviso il Premio Nobel per la Chimica nel 1962 con John Kendrew, che aveva sequenziato la proteina globulare mioglobina.

BIBLOGRAFIA E RIFERIMENTI:

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